L’ABC du repliement des protéines
Un chercheur de McGill élabore une technique plus rapide pour en prévoir le processus vital
Le repliement des protéines figure parmi les points centraux de la recherche en biochimie. Il s’agit du processus perpétuel et universel par lequel les longues chaînes d’acides aminés, qui constituent les protéines de tous les êtres vivants, se replient en une spirale tridimensionnelle plus complexe. En comprenant comment les protéines se replient, et quelles structures finales elles sont susceptibles d’adopter, les chercheurs espèrent en prédire la fonction.
Cette compréhension est très importante, le repliement incorrect des protéines humaines causant des maladies dévastatrices comme la maladie d’Alzheimer, la maladie de Parkinson, la maladie de Huntington, l’emphysème et la fibrose kystique. L’amélioration des techniques de modélisation du repliement des protéines est essentielle à l’élaboration de traitements pharmaceutiques plus efficaces pour contrer ces maladies et autres affections.
Les méthodes de calcul de la modélisation du repliement des protéines existent depuis une vingtaine d’années. Mais, le Pr Jérôme Waldispühl, chercheur au Centre de bioinformatique de McGill, a réussi à développer, avec des collaborateurs du MIT, des algorithmes adaptables à un portable pour étudier les propriétés chimiques fondamentales d’une protéine, puis d’évaluer les différentes formes qu’elle peut prendre avant de prédire la structure finale qu’elle est susceptible d’adopter.
Les résultats obtenus sont très impressionnants. Les techniques conventionnelles de prédiction du processus de repliement des protéines nécessitaient des centaines de milliers d’heures de traitement d’un ordinateur pour calculer la dynamique de repliement de 40 acides aminés. Mis au point par Solomon Shenker, étudiant mcgillois de 1er cycle qui poursuit une formation à Cornell, le programme tFolder a réussi à prédire correctement - à l’aide d’un seul portable et en dix minutes tout au plus - la représentation à grains grossiers du processus de repliement d’une protéine constituée de 60 acides aminés.
Le Pr Waldispühl et ses étudiants continuent de développer ces algorithmes pour améliorer le taux de réussite de la prédiction du processus de repliement sur une plus grande variété de protéines, dont celles qui jouent un rôle important dans la fixation de l’ADN. Les résultats de leur recherche ont été récemment présentés lors de la 15e Conférence internationale annuelle sur la recherche en bioinformatique moléculaire.
Cette recherche a été financée par l’Université McGill et par le programme de subventions à la découverte du CRSNGC.
Pour de plus amples renseignements : http://csb.cs.mcgill.ca/tfolder